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多核苷酸磷酸化酶(PNPase)是一種外切核糖核酸酶，其蛋白質序列在跨越不同物種（包括人類在內）時保持高度保守，對細胞內RNA的降解與代謝至關重要。在細菌中，PNPase與RNase E會和參與糖解作用的酵素形成多蛋白複合物。本院分子生物研究所林淑端兼任研究員的研究團隊發現，PNPase也能作為糖解代謝物感測器，將大腸桿菌(Escherichia coli)的糖解作用與RNA降解連結起來。

研究團隊證明，特定的糖解中間產物能結合並抑制PNPase的活性，當PNPase與糖解酵素在細胞內彼此鄰近，可能有助於促進此調控過程。這項發現揭示了糖解作用與 RNA 調控的分子機制，當細胞代謝狀態改變時，產生的代謝物便可能直接影響核糖核酸酶活性，進而調控RNA 代謝及基因表現。此調控機制也可能存在於其他以 PNPase 作為主要或唯一外切核糖核酸酶的細菌中，這些細菌攸關人類健康、環境及產業。研究成果已於 2026 年 8 月 13 日發表於《自然通訊》（Nature Communications）。