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豆科凝集素是豆科植物產生的一種蛋白質，專門與各種聚醣分子結合，扮演廣效病毒防禦或訊號傳遞的角色。然而，要深入研究其特質，必須取得具有活性的重組蛋白，這是科學界長久以來所面臨的難題。其原因在於，豆科凝集素通常先以「前驅凝集素」(pro-lectin)的形式被製造出來，再經過一系列複雜的轉譯修飾步驟，才能轉變為具有活性的蛋白質。

本院基因體研究中心馬徹研究員領導的團隊，利用冷凍電子顯微鏡解析白扁豆凝集素(FRIL)的結構，發現其醣結合位點被自體聚醣佔據，導致蛋白處於不活化狀態。團隊發現以去醣酶「PNGase F」移除此自體聚醣可以活化此前驅凝集素，並證實此策略同樣適用於刀豆前驅凝集素(pro-ConA)，成功解決難以取得具活性重組豆科凝集素的技術挑戰。此外，透過調整FRIL中Loop B區域的關鍵胺基酸序列，團隊成功讓其由原本辨識「複合型N-聚醣」，轉變為辨識「寡甘露醣型N-聚醣」，證實只要改變此區域的胺基酸序列，就能讓凝集素辨識不同聚醣分子。此成果不僅釐清豆科前驅凝集素的活化機制，也促進對凝集素聚醣辨識、蛋白質與醣類交互作用的深入理解，為醣蛋白、外泌體研究及抗病毒等生醫應用開啟更多可能性。

此研究由國科會及本院計畫支持，共同第一作者為基因體中心博士後研究員劉佑民與阮薇薇。研究成果已於2026年3月5日發表於《自然通訊》(Nature Communications)。