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泛素是一種存在於細胞內由76個胺基酸所組成的小蛋白，它參與調節生物體的多項生理機能，泛素並且藉著不同位點的連結方式串成各種結構的泛素鏈。目前學界已知泛素的76個胺基酸之中有8個位點(M1、K6、K11、K27、K29、K33、K48、K63)能做為鏈結處，並且已經瞭解K48與K63位點連結的泛素鏈，然而對於其他泛素鏈的功能仍然未知。本院生物化學研究所特聘研究員陳瑞華博士所領導的研究團隊，日前創新發現K33連結的泛素鏈在細胞內物質運輸扮演著舉足輕重的關鍵角色。這篇對於泛素鏈功能研究具有重要意義的論文，已於2014年4月24日發表於國際頂尖期刊「分子細胞」(Molecular Cell)。

研究團隊發現，一種名為KLHL20蛋白所參與組成的泛素轉接酶，可針對Crn7蛋白(一種與組成細胞骨架密切相關之蛋白)上催化K33連結泛素鏈。此泛素鏈並且藉由與高爾基氏體的Eps15蛋白結合，使Crn7穩定座落於高爾基氏體，進而促進細胞內的囊泡運輸。由於高爾基氏體囊泡運輸，參與甚多生物體的重要生理功能，例如荷爾蒙分泌、免疫反應以及神經傳導。因此，這篇首度闡述K33連結泛素鏈與細胞內物質運輸功能關密切相關的研究成果，甚受專業重視，未來亦可藉此增進對上述生理功能之深入瞭解。

陳瑞華博士表示：「這是首次呈現細胞如何辨識K33連結泛素鏈的研究成果。」展現這篇論文之學術意義。

「分子生物」(Molecular Cell)專業期刊2012年的影響指數為15.280，此研究由本院與行政院科技部共同支持完成。